CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS

FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN CATALIZADA POR ENZIMAS

• Concentración de sustrato o sustratos (cofactores)

• Concentración de enzima

• Inhibidores

• Activadores

• pH

• Temperatura
Regulación de la actividad enzimática por unión a la enzima de ligandos que no son sustrato

• INHIBIDOR : Molécula o ion que al unirse a la enzima produce una disminución en la velocidad de la reacción catalizada.

• ACTIVADOR: Molécula o ion que al unirse a la enzima produce un aumento en la velocidad de la reacción catalizada.

TIPOS DE INHIBIDORES

• ISOSTÉRICO El inhibidor se une al mismo sitio que el sustrato (sitio activo).

• ALOSTÉRICO El inhibidor se une a un sitio diferente al que se une el sustrato (sitio alostérico).
TIPOS DE INHIBIDORES

• COMPETITIVO – El inhibidor se une a la enzima libre interfiriendo con la unión del sustrato.

• INCOMPETITIVO – El inhibidor se une al complejo enzima-sustrato interfiriendo con la formación de producto.

• NO COMPETITIVO – Es un tipo especial de inhibidor mixto que se une con igual afinidad a la enzima libre y al complejo enzima-sustrato.

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ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

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¿QUE SON?

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.

¿SON LAS ENZIMAS PROTEINAS?

Existen numerosas razones para afirmar que las enzimas son proteínas. La más importantes son las siguientes:

•El análisis de las enzimas obtenidas en forma más pura, criatalizada, demuestra que son proteínas.

•Las enzimas son inactivadas a altas temperaturas y, en general, la cinética de la desnaturalización térmica de las enzimas da resultados muy parecidos a los de la desnaturalización térmica de las proteínas; por ejemplo el Q10 de la mayoría de las reacciones químicas es de 2 a 3, y, en el caso de las enzimas, a temperaturas elevadas, alrededor de 60 a 70 ° C, la actividad neta aumenta varios cientos, como sucede con la velocidad de la desnaturalización térmica de las proteínas.

•Las enzimas son activadas en una zona muy restringida de pH, y presenta un punto óptimo de ph donde su actividad es mayor. Las proteínas en su punto isoeléctrico, muestran propiedades parecidas desde el punto de vista de viscosidad, solubilidad, difusión, etc., que resulta del todo similares a las propiedades de este tipo que muestran las enzimas.

•Todos los agentes que desnaturalizan a las proteínas también destruyen o inactivan a las enzimas, ya sea el calor, los ácidos fuertes, o los metales pesados que pueden combinarse con ellas.

•Los problemas de solubilidad y de precipitación son comunes a las proteínas y las enzimas; en general, son solubles en agua o soluciones salinas, insolubles en alcohol, precipitan con determinadas concentraciones de sales neutras, etc.

NOMENCLATURA DE LA ENZIMA

NOMBRE RECOMENDADO

Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.

NOMBRE SISTEMÁTICO

El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:
• el sustrato preferente
• el tipo de reacción realizado
• terminación "asa"
Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa: ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.

NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA

El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).
Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.

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